Feurle, G. E. Xenin – a review. Peptides 19(3) 609-615, 1998.-Xenin, 25 aminokwasowy peptyd, został zidentyfikowany w ludzkiej błonie śluzowej żołądka w poszukiwaniu odpowiednika oktapeptydu płazów – ksenopsyny. Ksenina jest strukturalnie związana również z peptydem neurotensyny z podwzgórza i jelita krętego, a zatem jest członkiem rodziny peptydów ksenopsynowych/neurotensynowych/kseninowych. Aktywność biologiczna tych peptydów jest podobna: wykazano, że ksenina hamuje stymulowane pentagastryną wydzielanie kwasu, indukuje wydzielanie zewnątrzwydzielnicze trzustki oraz wpływa na motorykę jelita cienkiego i grubego. W jelitach ksenina oddziałuje z receptorem neurotensyny. Próba radioimmunologiczna i chromatografia osocza poposiłkowego u ludzi wskazują na uwalnianie kseniny do krążenia. Identyfikacja 35-aminokwasowego peptydu prekursorowego kseniny – prokseniny, oraz przegląd Gen-bank ujawniły, że ksenina reprezentuje N-końcówkę cytozolowego białka płaszcza (α-COP), z którego ksenina może być rozszczepiona przez proteinazy aspartylowe, takie jak pepsyna i katepsyna E. Fizjologiczna rola peptydu kseniny nie jest znana.