Sklonowano gen Clostridium thermocellum, xynX, kodujący ksylanazę i określono kompletną sekwencję nukleotydową. Gen ksylanazy Clostridium thermocellum składa się z ORF o długości 3261 nukleotydów, kodującego ksylanazę (XynX) o długości 1087 reszt aminokwasowych (116 kDa). Analiza sekwencji XynX wykazała wielodomenową strukturę składającą się z czterech różnych domen: N-końcowej domeny termostabilizującej homologicznej do sekwencji występujących w kilku termofilnych enzymach, domeny katalitycznej homologicznej do rodziny 10 hydrolaz glikozylowych, zduplikowanej domeny wiążącej celulozę (CBD) homologicznej do rodziny IX CBD oraz potrójnej domeny homologicznej do warstwy S. Mutant delecyjny xynX posiadający jedynie region katalityczny dał zmutowany enzym XynX-C, który zachował aktywność katalityczną, ale utracił termostabilność. Pod względem okresu półtrwania w 70 °C, termostabilność XynX-C była około sześć razy niższa niż innego zmutowanego enzymu, XynX-TC, wytworzonego przez mutanta zawierającego zarówno domenę termostabilizującą, jak i domenę katalityczną. Optymalna temperatura XynX-C była o około 5-10 °C niższa niż XynX-TC.

.