Białko błony zewnętrznej PorB bakterii Neisseria meningitidis jest białkiem tworzącym pory, które wywiera różne efekty na komórki eukariotyczne. Wykazano, że (1) zwiększa ekspresję powierzchniową cząsteczki ko-stymulacyjnej CD86 i MHC klasy II (które są zależne od TLR2/MyD88 i związane z immunopotencjałem poriny), (2) jest zaangażowane w zapobieganie apoptozie poprzez modulację potencjału błony mitochondrialnej i (3) tworzy pory w komórkach eukariotycznych. Jako białko błony zewnętrznej, izolacja jego natywnej formy trimerycznej jest skomplikowana ze względu na jego nierozpuszczalny charakter, wymagający obecności detergentu podczas całej procedury, a także ze względu na jego ścisłe powiązanie z innymi składnikami błony zewnętrznej, takimi jak neisserial LOS lub lipoproteiny. W niniejszej pracy opisano ulepszoną metodę oczyszczania chromatograficznego w celu uzyskania homogennego produktu wolnego od endotoksyny i lipoprotein, bez utraty którejkolwiek z wyżej wymienionych właściwości poriny. Ponadto zbadano, czy natywna struktura trimeryczna jest niezbędna dla aktywności poriny. Inaktywacja funkcjonalnych trimerów PorB do niefunkcjonalnych monomerów została osiągnięta poprzez inkubację na lodzie. Tak więc, rutynowe długo- i średnioterminowe przechowywanie w niskiej temperaturze może być przyczyną inaktywacji porin.