La proteina di membrana esterna PorB di Neisseria meningitidis è una proteina che forma pori e ha vari effetti sulle cellule eucariotiche. È stato dimostrato che (1) regola l’espressione di superficie della molecola co-stimolatoria CD86 e di MHC classe II (che sono TLR2/MyD88 dipendenti e legati alla capacità immunopotenziante della porina), (2) è coinvolta nella prevenzione dell’apoptosi modulando il potenziale di membrana mitocondriale, e (3) forma pori nelle cellule eucariotiche. Come proteina di membrana esterna, il suo isolamento in forma nativa trimerica è complicato dalla sua natura insolubile, che richiede la presenza di un detergente per tutta la procedura, e dalla sua stretta associazione con altri componenti della membrana esterna, come il LOS neisseriale o le lipoproteine. In questo studio, viene descritto un metodo di purificazione cromatografica migliorato per ottenere un prodotto omogeneo privo di endotossina e lipoproteine, senza perdita di nessuna delle suddette proprietà della porina. Inoltre, abbiamo studiato il requisito della struttura trimerica nativa per l’attività della porina. L’inattivazione dei trimeri PorB funzionali in monomeri non funzionali è stata ottenuta mediante incubazione su ghiaccio. Quindi, la conservazione di routine a lungo e medio termine a bassa temperatura può essere una causa di inattivazione della porina.