Aminosäurenzusammensetzung von Weizensorten und Mehlen mit unterschiedlichen Brotbackeigenschaften
Acht Mischungen von harten roten Winterweizensorten und 5 harten roten Sommerweizensorten von verschiedenen Standorten, und Einzelproben von weichem, rotem Winterweizen, Hartweizen und Clubweizen (weiß) wurden in einer halbgewerblichen Mühle zu Mehl gemahlen und ihre chemische Zusammensetzung, rheologischen Eigenschaften und Brotbackeigenschaften bewertet. Das nach dem Kjeldahl-Verfahren ermittelte Protein korrelierte in hohem Maße mit der Proteinschätzung nach der Säure-Orange-12-Bindungsmethode. Die Histidin-, Arginin-, Threonin-, Glycin- und Methioninkonzentrationen im Protein waren negativ, die Glutaminsäure- und Prolinkonzentrationen positiv mit dem Gesamtproteingehalt des Weizens korreliert. Die Gehalte fast aller Aminosäuren stiegen mit zunehmendem Proteingehalt der Weizen- und Mehlproben. Nur Cystin und Methionin im Weizen sowie Lysin, Cystin und Methionin im Mehl folgten diesem Muster nicht. Das Mahlen von Weizen zu Mehl senkte (in abnehmender Reihenfolge) die Konzentrationen von Lysin, Arginin, Asparaginsäure, Glycin, Alanin, Tyrosin, Histidin, Threonin und Valin. Die Konzentrationen von Glutaminsäure, Prolin und Phenylalanin waren in Mehl höher als in Weizen. Die Konzentrationen von basischen Aminosäuren, Glutaminsäure und Threonin im Protein korrelierten signifikant mit bestimmten rheologischen Eigenschaften oder Brotbackeigenschaften der Mehle. Die Proteine von rotem Hartsommerweizen enthielten weniger Lysin, Arginin und Methionin und mehr Cystin als die von rotem Hartwinterweizen.