A Neisseria meningitidis PorB külső membránfehérje egy pórusképző fehérje, amely különböző hatással van az eukarióta sejtekre. Kimutatták, hogy (1) felfelé szabályozza a CD86 ko-stimuláló molekula és az MHC II osztály felszíni expresszióját (ami TLR2/MyD88 függő és összefügg a porin immunpotenciáló képességével), (2) részt vesz az apoptózis megelőzésében a mitokondriális membránpotenciál modulálásával, és (3) pórusokat képez eukarióta sejtekben. Mint külső membránfehérje, natív trimer formájának izolálását megnehezíti oldhatatlan természete, amely az egész eljárás során detergens jelenlétét igényli, valamint az, hogy szorosan társul más külső membránkomponensekkel, mint például a neisserial LOS vagy a lipoproteinek. Ebben a tanulmányban egy továbbfejlesztett kromatográfiás tisztítási módszert írunk le, amellyel endotoxin- és lipoproteinmentes, homogén terméket kapunk, anélkül, hogy a porin fent említett tulajdonságai közül bármelyik elveszne. Továbbá megvizsgáltuk a natív trimer szerkezet követelményét a porin aktivitásához. A funkcionális PorB trimerek nem funkcionális monomerré történő inaktiválását jégen történő inkubálással értük el. Így a rutinszerű hosszú- és középtávú, alacsony hőmérsékleten történő tárolás a porin inaktiválódásának egyik oka lehet.