Det yttre membranproteinet PorB från Neisseria meningitidis är ett porbildande protein som har olika effekter på eukaryota celler. Det har visat sig 1) uppreglera ytexpressionen av den co-stimulerande molekylen CD86 och MHC klass II (vilket är TLR2/MyD88-beroende och relaterat till porinets immunpotentierande förmåga), 2) vara involverat i förebyggande av apoptos genom att modulera mitokondriernas membranpotential och 3) bilda porer i eukaryota celler. Som ett yttre membranprotein kompliceras isoleringen av dess ursprungliga trimera form av dess olösliga natur, vilket kräver närvaro av detergent under hela förfarandet, och av dess nära förening med andra komponenter i det yttre membranet, t.ex. neisserial LOS eller lipoproteiner. I denna studie beskrivs en förbättrad kromatografisk reningsmetod för att erhålla en homogen produkt som är fri från endotoxin och lipoprotein, utan förlust av någon av de ovan nämnda egenskaperna hos porinet. Dessutom har vi undersökt kravet på den nativa trimeriska strukturen för porinets aktivitet. Inaktivering av funktionella PorB-trimers till icke-funktionella monomerer uppnåddes genom inkubation på is. Således kan rutinmässig lång- och medellång förvaring vid låg temperatur vara en orsak till porininaktivering.