Das menschliche Genom enthält keine Gene, die für den Abbau von Xyloglucan kodieren, obwohl Xyloglucane ein wichtiger Bestandteil der meisten menschlichen Nahrung sind. Jüngste Studien haben gezeigt, dass ein diskreter genetischer Locus den Xyloglucan-Stoffwechsel in ausgewählten Bacteroidetes des menschlichen Darms steuert. Dieser Befund zeigt, dass der Stoffwechsel selbst von sehr häufig vorkommenden Ballaststoffkomponenten möglicherweise durch Nischenspezies vermittelt wird. Der Stoffwechsel von Xyloglucanen ist das Ergebnis der konzertierten Aktion mehrerer Enzyme und Membrantransporter. Angesichts der sehr unterschiedlichen Zusammensetzung von Xyloglucanen aus verschiedenen pflanzlichen Quellen gibt es jedoch ein Schlüsselenzym, eine Endo-Xyloglucanase namens BoGH5A, die in der Lage ist, eine Reihe von Xyloglucanen zu spalten, um kurze, aufnahmefähige Xyloglucane zu erzeugen. Eine detaillierte Analyse der Struktur und Funktion des Enzyms hat das Vorhandensein einer Domäne, der so genannten BACON-Domäne, ergeben, deren Hauptfunktion in BoGH5A darin bestehen könnte, das katalytische Modul von der Zelloberfläche zu entfernen und der katalytischen Domäne zusätzliche Mobilität zu verleihen, um das Polysaccharid anzugreifen. Eine breite Aktivseiten-Spalte, die eine Bindungsplastizität erzeugt, ist das Hauptmerkmal von BoGH5A, das es ihm ermöglicht, eine breite Palette natürlicher XyGs aufzunehmen.

Die weite Verbreitung von XyGs in der menschlichen Ernährung deutet darauf hin, dass der Mechanismus, durch den Bakterien diese komplexen Polysaccharide abbauen, für den menschlichen Energieerwerb von großer Bedeutung ist. Darüber hinaus unterstreicht die Seltenheit des XyG-Stoffwechsels die Bedeutung von Bacteroides ovatus und anderen kompetenten XyG-abbauenden Bacteroidetes als Schlüsselmitglieder des mikrobiellen Konsortiums im menschlichen Darm.