Das äußere Membranprotein PorB von Neisseria meningitidis ist ein porenbildendes Protein, das verschiedene Wirkungen auf eukaryontische Zellen hat. Es hat sich gezeigt, dass es (1) die Oberflächenexpression des co-stimulatorischen Moleküls CD86 und der MHC-Klasse II (die von TLR2/MyD88 abhängen und mit der immunpotenzierenden Fähigkeit des Porins zusammenhängen) hochreguliert, (2) an der Verhinderung der Apoptose durch Modulation des mitochondrialen Membranpotenzials beteiligt ist und (3) Poren in eukaryotischen Zellen bildet. Da es sich um ein Protein der äußeren Membran handelt, wird die Isolierung seiner nativen trimeren Form durch seine Unlöslichkeit erschwert, die während des gesamten Verfahrens die Anwesenheit von Detergenz erfordert, sowie durch seine enge Verbindung mit anderen Komponenten der äußeren Membran, wie z. B. neisserialem LOS oder Lipoproteinen. In dieser Studie wird ein verbessertes chromatographisches Reinigungsverfahren beschrieben, mit dem ein homogenes, endotoxin- und lipoproteinfreies Produkt gewonnen werden kann, ohne dass eine der oben genannten Eigenschaften des Porins verloren geht. Außerdem haben wir untersucht, ob die native trimere Struktur für die Aktivität des Porins erforderlich ist. Die Inaktivierung von funktionellen PorB-Trimeren in nicht-funktionelle Monomere wurde durch Inkubation auf Eis erreicht. Somit kann die routinemäßige lang- und mittelfristige Lagerung bei niedrigen Temperaturen eine Ursache für die Inaktivierung des Porins sein.