Ein Clostridium thermocellum-Gen, xynX, das für eine Xylanase kodiert, wurde kloniert und die vollständige Nukleotidsequenz wurde bestimmt. Das Xylanase-Gen von Clostridium thermocellum besteht aus einem ORF von 3261 Nukleotiden, der für eine Xylanase (XynX) mit 1087 Aminosäureresten (116 kDa) kodiert. Die Sequenzanalyse von XynX ergab eine Multidomänenstruktur, die aus vier verschiedenen Domänen besteht: einer N-terminalen thermostabilisierenden Domäne, die homolog zu Sequenzen ist, die in mehreren thermophilen Enzymen vorkommen, einer katalytischen Domäne, die homolog zu Glykosylhydrolasen der Familie 10 ist, einer duplizierten cellulosebindenden Domäne (CBD), die homolog zu CBDs der Familie IX ist, und einer dreifachen homologen Domäne der S-Schicht. Eine Deletionsmutante von xynX, die nur die katalytische Region enthält, führte zu einem mutierten Enzym XynX-C, das seine katalytische Aktivität beibehielt, aber an Thermostabilität verlor. Gemessen an der Halbwertszeit bei 70 °C war die Thermostabilität von XynX-C etwa sechsmal geringer als die des anderen mutierten Enzyms, XynX-TC, das durch eine Mutante erzeugt wurde, die sowohl die thermostabilisierende Domäne als auch die katalytische Domäne enthält. Die optimale Temperatur von XynX-C war etwa 5-10 °C niedriger als die von XynX-TC.