Vnější membránový protein PorB Neisseria meningitidis je protein tvořící póry, který má různé účinky na eukaryotické buňky. Bylo prokázáno, že (1) zvyšuje povrchovou expresi ko-stimulační molekuly CD86 a MHC třídy II (které jsou závislé na TLR2/MyD88 a souvisejí s imunopotenční schopností porinu), (2) podílí se na prevenci apoptózy modulací mitochondriálního membránového potenciálu a (3) tvoří póry v eukaryotických buňkách. Izolace jeho nativní trimerní formy jako proteinu vnější membrány je komplikována jeho nerozpustností, která vyžaduje přítomnost detergentu během celého postupu, a jeho těsným spojením s dalšími složkami vnější membrány, jako jsou neisserial LOS nebo lipoproteiny. V této studii je popsána vylepšená metoda chromatografické purifikace k získání homogenního produktu bez endotoxinu a lipoproteinu, aniž by došlo ke ztrátě výše uvedených vlastností porinu. Dále jsme zkoumali požadavek nativní trimerní struktury pro aktivitu porinu. Inkubace funkčních trimerů PorB na nefunkční monomery bylo dosaženo inkubací na ledu. Rutinní dlouhodobé a střednědobé skladování při nízké teplotě tak může být příčinou inaktivace porinu.

.