Proteina PorB a membranei externe a Neisseria meningitidis este o proteină formatoare de pori care are diverse efecte asupra celulelor eucariote. S-a demonstrat că (1) reglează expresia de suprafață a moleculei co-stimulatoare CD86 și a MHC clasa II (care depind de TLR2/MyD88 și sunt legate de capacitatea de potențare imunitară a porinei), (2) este implicată în prevenirea apoptozei prin modularea potențialului membranar mitocondrial și (3) formează pori în celulele eucariote. Fiind o proteină a membranei externe, izolarea formei sale trimerice native este complicată de natura sa insolubilă, necesitând prezența detergentului pe tot parcursul procedurii, și de asocierea sa strânsă cu alte componente ale membranei externe, cum ar fi LOS neisseriale sau lipoproteinele. În acest studiu, este descrisă o metodă îmbunătățită de purificare cromatografică pentru a obține un produs omogen, fără endotoxină și lipoproteine, fără a pierde niciuna dintre proprietățile porinei menționate mai sus. În plus, am investigat cerința structurii trimerice native pentru activitatea porinei. Inactivarea trimerilor PorB funcționali în monomeri nefuncționali a fost realizată prin incubare la gheață. Astfel, depozitarea de rutină pe termen lung și mediu la temperaturi scăzute poate fi o cauză a inactivării porinei.

.