A proteína da membrana externa PorB da Neisseria meningitidis é uma proteína formadora de poros que tem vários efeitos sobre as células eucarióticas. Tem sido demonstrado que (1) aumenta a expressão superficial da molécula co-estimuladora CD86 e da MHC classe II (que são TLR2/MyD88 dependentes e relacionados com a capacidade imuno-potencial do poro), (2) está envolvida na prevenção da apoptose pela modulação do potencial da membrana mitocondrial, e (3) forma poros em células eucarióticas. Como proteína da membrana externa, seu isolamento na forma trimérica nativa é complicado por sua natureza insolúvel, exigindo a presença de detergente durante todo o procedimento, e por sua estreita associação com outros componentes da membrana externa, tais como LOS neisserial ou lipoproteínas. Neste estudo é descrito um método melhorado de purificação cromatográfica para obter um produto homogêneo, livre de endotoxinas e lipoproteínas, sem perda de nenhuma das propriedades acima mencionadas do poro. Além disso, investigamos a necessidade da estrutura trimérica nativa para a atividade do poro. A inativação dos trimers funcionais de PorB em monômeros não-funcionais foi obtida através da incubação em gelo. Assim, o armazenamento rotineiro de longo e médio prazo a baixa temperatura pode ser uma causa de inativação dos poros.