Het buitenmembraaneiwit PorB van Neisseria meningitidis is een porievormend eiwit dat verschillende effecten heeft op eukaryotische cellen. Aangetoond is dat het (1) de oppervlakte-expressie van de co-stimulatoire molecule CD86 en van MHC klasse II (die TLR2/MyD88-afhankelijk zijn en verband houden met het immuun-potentiërend vermogen van de porine) verhoogt, (2) betrokken is bij de preventie van apoptose door de mitochondriale membraanpotentiaal te moduleren, en (3) poriën vormt in eukaryote cellen. Als een buitenmembraaneiwit wordt de isolatie van zijn natieve trimerische vorm bemoeilijkt door zijn onoplosbare aard, waardoor de aanwezigheid van detergentia tijdens de hele procedure vereist is, en door zijn nauwe associatie met andere buitenmembraancomponenten, zoals neisserial LOS of lipoproteïnen. In deze studie wordt een verbeterde chromatografische zuiveringsmethode beschreven om een homogeen product te verkrijgen dat vrij is van endotoxine en lipoproteïne, zonder verlies van een van de bovengenoemde eigenschappen van het porine. Verder hebben we de vereiste van de natieve trimerische structuur voor de activiteit van het porine onderzocht. Inactivatie van functionele PorB trimeren in niet-functionele monomeren werd bereikt door incubatie op ijs. Zo kan routinematige lange- en middellange-termijn opslag bij lage temperatuur een oorzaak zijn van porine inactivatie.