キシログルカンはほとんどのヒトの食事に含まれる重要な成分であるにもかかわらず、ヒトゲノムにはキシログルカンの分解をコードする遺伝子は存在しない。 最近の研究では、ヒトの腸内細菌にキシログルカンの代謝を司る遺伝子座が存在することが明らかにされた。 この結果は、食物繊維の中でも特に豊富なキシログルカンの代謝は、ニッチな生物種によって担われている可能性があることを示唆している。 キシログルカンの代謝は、いくつかの酵素と膜輸送体の協調作用の結果である。 しかし、異なる植物由来のキシログルカンの組成が非常に多様であることから、BoGH5Aと呼ばれるエンドキシログルカナーゼが、様々なキシログルカンを切断して、取り込みに適した短いキシログルカンを生成する能力を持つ、キーストーン酵素であると考えられている。 この酵素の構造と機能を詳細に解析した結果、BACONドメインと呼ばれるドメインが存在することが明らかになった。このドメインの主な機能は、触媒モジュールを細胞表面から離し、多糖を攻撃するために触媒ドメインにさらなる運動性を与えることであると考えられている。 また、BoGH5Aの主な機能は、触媒モジュールを細胞表面から遠ざけ、多糖を攻撃するための触媒ドメインの可動性を高めることであると考えられる。

人間の食事に含まれるXyGの多さから、バクテリアがこれらの複合多糖を分解する仕組みは人間のエネルギー獲得に非常に重要であることが示唆された。 さらに、XyG代謝の希少性から、Bacteroides ovatusや他の熟練したXyG分解バクテリアは、ヒトの腸内細菌コンソーシアムの主要メンバーであることの重要性が浮き彫りにされました。