Ce chapitre décrit la reconnaissance des ARNt par les aminoacyl-ARNt synthétases. La sélection hautement spécifique des substrats d’ARNt par les aminoacyl-†ARN synthétases est un problème intriguant dans la reconnaissance ARN-protéine. Les synthétases spécifiques pour chacun des 20 acides aminés rencontrent dans la cellule un ensemble d’ARNt ayant des structures globales similaires. La sélection des ARNt appropriés pour la fixation de chaque acide aminé se fait par la formation de contacts ARN-protéine uniques à chaque paire ARNt-synthétase. Les sites dans les ARNt qui régissent ces interactions ont été étudiés par une variété de techniques discutées dans le chapitre, comme les tests de la spécificité de l’ARNt en tant qu’accepteur d’acide aminé. Le rôle de l’anticodon dans la reconnaissance, le rôle de la tige acceptrice et de la base discriminante, et le rôle des bases modifiées sont abordés dans le chapitre. L’anticodon n’est pas nécessaire pour la reconnaissance du tRNAAIa, et peut-être du tRNASer ; ces ARNt et tous les autres ARNt d’E. coli contiennent probablement des éléments d’identité dans l’anticodon qui sont cruciaux pour la discrimination des ARNt reconnus et non reconnus par les synthétases in vivo. En outre, un certain nombre d’ARNt d’E. coli contiennent des éléments de reconnaissance importants pour leurs synthétases cognées dans la tige acceptrice et/ou au site discriminant.