La protéine de la membrane externe PorB de Neisseria meningitidis est une protéine formant des pores qui a divers effets sur les cellules eucaryotes. Il a été démontré qu’elle (1) régulait à la hausse l’expression de surface de la molécule de costimulation CD86 et du CMH de classe II (qui sont dépendants de TLR2/MyD88 et liés à la capacité de potentialisation immunitaire de la porine), (2) était impliquée dans la prévention de l’apoptose en modulant le potentiel de la membrane mitochondriale, et (3) formait des pores dans les cellules eucaryotes. En tant que protéine de la membrane externe, l’isolement de sa forme trimérique native est compliqué par sa nature insoluble, nécessitant la présence de détergent tout au long de la procédure, et par son association étroite avec d’autres composants de la membrane externe, tels que les LOS ou les lipoprotéines. Cette étude décrit une méthode de purification chromatographique améliorée permettant d’obtenir un produit homogène exempt d’endotoxine et de lipoprotéine, sans perte d’aucune des propriétés susmentionnées de la porine. De plus, nous avons étudié l’exigence de la structure trimérique native pour l’activité de la porine. L’inactivation des trimères fonctionnels de PorB en monomères non fonctionnels a été obtenue par incubation sur glace. Ainsi, le stockage de routine à long et moyen terme à basse température peut être une cause de l’inactivation de la porine.