La proteína de membrana externa PorB de Neisseria meningitidis es una proteína formadora de poros que tiene varios efectos sobre las células eucariotas. Se ha demostrado que (1) regula la expresión superficial de la molécula coestimuladora CD86 y del MHC de clase II (que son dependientes de TLR2/MyD88 y están relacionadas con la capacidad inmunopotenciadora de la porina), (2) participa en la prevención de la apoptosis mediante la modulación del potencial de la membrana mitocondrial, y (3) forma poros en las células eucariotas. Como proteína de la membrana externa, el aislamiento de su forma trimérica nativa es complicado por su naturaleza insoluble, que requiere la presencia de detergente durante todo el procedimiento, y por su estrecha asociación con otros componentes de la membrana externa, como la LOS neiserial o las lipoproteínas. En este estudio se describe un método de purificación cromatográfica mejorado para obtener un producto homogéneo libre de endotoxinas y lipoproteínas, sin pérdida de ninguna de las propiedades mencionadas de la porina. Además, hemos investigado el requisito de la estructura trimérica nativa para la actividad de la porina. La inactivación de los trímeros funcionales de PorB en monómeros no funcionales se logró mediante la incubación en hielo. Por lo tanto, el almacenamiento rutinario a largo y medio plazo a baja temperatura puede ser una causa de inactivación de la porina.